INTRODUÇÃO
O músculo esquelético tem sua forma e função altera em resposta a diversos estímulos que modificam a atividade contrátil (exercício, estimulação elétrica, desnervação), carga imposta sobre os músculos (exercícios com sobrecarga, microgravidade), suprimento de substratos (intervenções nutricionais) ou fatores externos como hipóxia e estresse térmico (FLUCK & HOPPELER, 2003). Os avanços nas técnicas de biologia molecular têm permitido a melhor compreensão dos mecanismos celulares e moleculares da plasticidade muscular, ou seja, de como este tecido se adapta às diferentes demandas impostas a ele (GOLDSPINK, 2003).
Figura 01: Estrutura do músculo esquelético
MECANISMOS DE PROTEÓLISE MUSCULAR
O Sistema Lisossomal
O lisossomo foi descoberto na década de 50, identificado primeiramente no fígado de ratos como uma estrutura vacuolar contendo enzimas hidrolíticas que atuam em pH ácido (CIECHANOVER, 2005). O sistema lisossomal contribui de forma importante para a proteólise em diversos processos celulares, tais como turnover de proteínas da membrana celular e degradação de ribossomos (JEFERSON et al., 2001). No músculo, diversas proteases lisossomais são expressas, como as catepsinas B, H, L e D, indicando que este sistema está envolvido na proteólise muscular (JEFERSON et al., 2001). Durante o jejum, os lisossomos contribuem para a taxa geral de proteólise no músculo esquelético, aumentando, particularmente, a degradação de proteínas não miofibrilares. Neste estado, a expressão do mRNA e a atividade da catepsina D encontram-se elevados (JEFERSON et al., 2001). Entretanto, o sistema lisossomal não parece ser a via principal para degradação de proteínas miofibrilares.
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No próximo post continuaremos discutindo os mecanismos de proteólise muscular, com os sistemas ativado por cálcio e ubiquitina-proteassoma.
Lucas Guimarães.
